Войти в мой кабинет
Регистрация
ГОТОВЫЕ РАБОТЫ / РЕФЕРАТ, ХИМИЯ

Инвертазы: общая характеристика, продуценты и применение в промышленности

bogomol742 260 руб. КУПИТЬ ЭТУ РАБОТУ
Страниц: 43 Заказ написания работы может стоить дешевле
Оригинальность: неизвестно После покупки вы можете повысить уникальность этой работы до 80-100% с помощью сервиса
Размещено: 09.07.2021
СОДЕРЖАНИЕ ВВЕДЕНИЕ 3 1 Общая характеристика 6 2 Продуценты 11 3 Применение в промышленности 21 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 32 СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ 34
Введение

ВВЕДЕНИЕ Актуальность работы заключается в том, что на отечественном рынке ощутим недостаток в пищевых микроингредиентах, к числу которых относятся ферменты. Промышленная база по получению ферментов в России не удовлетворяет полностью потребности профильных производств, и недостаток их восполняется за счет импортных поставок. Значительным спросом пользуются ферменты, катализирующие гидролиз углеводов в кислой среде, в частности инвертаза (синонимы: ?-фруктофуранозидаза, сахараза; класс гидролаз (КФ 3.2.1.26)). Ферменты - это сложные глобулярные белки, обнаруженные в живых клетках, которые действуют как биокатализатор, облегчая метаболические реакции в организме. В 1878 году Кун придумал термин «фермент» от греческого слова «enzumas», которое относилось к закваске хлеба на дрожжах. За функционирование ферментов отвечает каталитическая природа. Он участвует в реакции, не потребляясь в ней, достигая высокой скорости образования продукта за счет снижения свободной энергии Гиббса, необходимой для протекания реакции. Благодаря своей специфической природе ферменты могут различать химические вещества с аналогичными структурами и может катализировать реакции в широком диапазоне температур и в диапазоне pH 2e 14. В промышленном применении такие качества с нетоксичным и биоразлагаемым ферментом могут привести к получению высококачественных и количественных продуктов, меньшего количества побочных продуктов и более простых процедур очистки. Кроме того, ферменты можно получить из различных микроорганизмов, причем в больших количествах, без использования каких-либо подходов, устойчивых к химическим веществам. На Западе промышленное применение ферментов вращалось вокруг дрожжей и солода, где быстро развивались традиционные отрасли хлебопечения и пивоварения. Большая часть раннего развития биохимии была сосредоточена на ферментации и процессах превращения крахмала в сахар. Одним из таких ферментов, представляющих интерес, является «инвертаза». В этой работе рассматриваются методы экстракции, подходы к очистке, каталитическая природа и ее применение в современном мире. Основным источником энергии во всех живых организмах являются углеводы. Даже невосстанавливающие дисахариды, такие как трегалоза или сахароза, также выполняют другие функции, например, действуют как сигнальная молекула, а также как средства защиты от стресса. Кроме того, моносахариды, такие как глюкоза или фруктоза, играют регулирующие функции в центральном метаболическом пути метаболизма клетки. Таким образом, инвертаза играет роль центральная роль, так как это фермент гидролиза сахарозы, названный из-за инверсии оптического вращения во время гидролиза сахарозы. Фермент востребован в качестве вспомогательного технологического средства и носит статус пищевой добавки Е1103, разрешенной к применению в странах ЕС. Инвертаза используется в производстве инвертного сиропа, этанола, фруктозы, в хлебопечении. В России инвертаза не производится, имеются сведения о лабораторных исследованиях по биосинтезу фермента культурами дрожжей. За рубежом используют штаммы дрожжей, пенициллов и аспергиллов. Поскольку микромицет Aspergillus niger быстро адаптируется к изменениям условий культивирования, то, будучи продуцентом, например, лимонной кислоты, он способен продуктивно синтезировать ферменты. Так, в Федеральном государственном бюджетном научном учреждении «Всероссийский научно-исследовательский институт пищевых добавок» (ФГБНУ «ВНИИПД») разработаны «совмещенные» технологии лимонной кислоты и амилолитических ферментов. Цель работы –рассмотреть инвертазы. Задачи: 1. Выделить общие характеристика инвертазы; 2. Дать оценку продуцентам; 3 Охарактеризовать их применение в промышленности.
Содержание

СОДЕРЖАНИЕ ВВЕДЕНИЕ 3 1 Общая характеристика 6 2 Продуценты 11 3 Применение в промышленности 21 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 32 СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ 34
Список литературы

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ 1 Букова, В.Б. Разработка технологии получения ?-D-фруктофуранозидазы Aspergillus awamori, штамм чешский.: автореф. дисс. … канд. техн. наук / В.Б. Букова. – М., 1983. - 36 с. 2 Патент РФ /Способ получения лимонной кислоты/ Т. В. Выборнова, [и др] -, № 2428481. 2011. 3 Патент СССР / Штамм гриба Aspergillus niger ВКПМ F-501 - продуцент лимонной кислоты. / ВМ. Голубцова, В.П. Ермакова, Е.С Минц, [и др.]. -, № 1811697 А3. 1993. 4 Патент СССР /Штамм гриба Aspergillus niger Л-4 – продуцент лимонной кислоты / В.П. Ермакова, Е.Я. Щербакова, И.М. Василинец, В.М. Финько [и др.]. - , № 975799. 1982. 5 Патент РФ / Штамм гриба Aspergillus niger – продуцент лимонной кислоты / Н.В. Красикова, Т.А. Никифорова, А.В. Галкин, В.М. Финько., № 2088658. 1997. 6 Муратова, Е.И. Биотехнология органических кислот и белковых препаратов / Е.И. Муратова, О.В. Зюзина, О.Б. Шуняева. Тамбов, 2007. - 80 с. 7 Патент РФ / Способ получения препарата инвертазы для гидролиза сахарозы / Д.И. Островский, Е.М. Рязанов, А.В. Бубнов., № 2157844. 2000. 8 Рухлядева, А.П. Методы определения активности гидролитических ферментов / А.П. Рухлядева, Г.В. Полыгалина М.: Легкая и пищевая промышленность, 1981. - 288 с. 9 Патент РФ / Способ получения лимонной кислоты и комплекса кислотостабильных амилолитических ферментов / Н.Ю. Шарова., № 2294371. 2007. 10 Патент / Способ получения лимонной кислоты, альфа-амилазы и глюкоамилазы / Н.Ю. Шарова, Т.А. Позднякова, Т.В. Выборнова, Д.Х. Кулев., № 2366712. 2009. 11 Amrendra Kumar, Vaishnavi R., Saravanakumar A., Awani Kumar Singh, S.K. Tank Biotransformation of sucrose by using thermostable and alkaline fructosyltransferase enzyme isolated from marine Aspergillus niger // International Journal of Science, Environment and Technology. 2014. V. 3, № 2. P. 708-713. 12 Aranda C., Robledo A., Loera O., Contreras-Esquivel J. C., Rodriguez R., Aguilar C. N. Fungal invertase expression in solid-state fermentation // Food Technol. Biotechnol. 2006. V. 44, № 2. Р. 229-233. 13 Flores-Gallegos A. C., Castillo-Reyes F., Lafuente C. B., Loyola-Licea J. C., ReyesValdes M. H., Aguilar C. N., Rodriguez Herrera R. Invertase production by Aspergillus and Penicillium and equencing of an inv gene fragment // Micologia Aplicada Internacional. 2012. V. 24, № 1. P. 1-10. 14 Habib Ullah Nadeem. Purification, kinetic and thermodynamic characterization of native and chemically modified invertases from Aspergillus niger. Islamabad, 2011. - 176 p. 15 Haq I., Ali S. Invertase production from a hyperproducing Saccharomyces cerevisiae strain Isolated from dates // Pak. J. Bot. 2005. V. 37, № 3. Р. 749-759. 16 Haq I., Ali S., Aslam A., Qadeer M. A. Characterization of a Saccharomyces cerevisiae mutant with enhanced production of ?-D-fructofuranosidase // Biores. Technol. 2008. V. 99, № 1. Р. 7-12. 17 Nguyen Q. D., Rezessy-Szabo J. M., Bhat M. K., Hoschke A. Purification and some properties of ?-fructofuranosidase from Aspergillus niger IMI303386 // Proc. Biochem. 2005. V. 40. P. 2461- 2466. 18 Oliveira Alves J. N., Jorge J.A., Guimaraes L. H. S. Production of Invertases by anamorphic (Aspergillus nidulans) and teleomorphic (Emericela nidulans) fungi under submerged fermentation using rye flour as carbon source // Advances in Microbiology. 2013. V. 3. P. 421-429. 19 Ottoni C.A., Cuervo-Fernandez R., Piccoli R.M., Moreira R., Guilarte-Maresma B., Sabino da Silva E., Rodrigues M.F.A, Maiorano A. E. Media optimization for ?-fructofuranosidase production by Aspergillus oryzae // Brazilian Journal of Chemical Engineering. 2012. V. 29, № 1. Р. 49-59. 20 Romero-Gomez S. J., Augur C., ViniegraGonzalez G. Invertase production by Aspergillus niger in submerged and solidstate fermentation // Biotechnology Letters. 2000. V. 22. P. 1255-1258. 21 Rubio M.C., Navarro A.R. Regulation of invertase synthesis in Aspergillus niger // Enzyme and Microbial Technology. 2006. V. 39, № 4. Р. 601- 606. 22 Solange I. Mussatto, Cristobal N. Aguilar, Ligia R. Rodrigues, Jose A. Teixeira. Fructooligosaccharides and ?-fructofuranosidase production by Aspergillus japonicus immobilized on lignocellulosic materials // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2009. V. 59. P. 76-81. 23 Veana F., Aguilar C. N., Rodriguez Herrera R. Kinetic studies of invertase production by xerophilic Aspergillus and Penicillium strains under submerged culture // Micologia Aplicada International. 2011. V. 23, № 2. P. 37-45. 24 Букова В.Б. Разработка технологии получения ?-D-фруктофуранозидазы Aspergillus awamori, штамм чешский: автореф. … дис. канд. техн. наук / В.Б. Букова. - М., 1983. - 36 с. 25 пат. 2157844 РФ /Способ получения препарата инвертазы для гидролиза сахарозы: / Островский Д. И., Рязанов Е. М., Бубнов А. В./ 99110850/13; заявл. 1999-05-17; опубл. 20.10.2000. 26 Flores-Gallegos A. C., Castillo-Reyes F., Lafuente C. B., Loyola-Licea J. C., ReyesValdes M. H., Aguilar C. N., Rodriguez Herrera R. Invertase production by Aspergillus and Penicillium and equencing of an inv gene fragment // Micologia Aplicada Internacional. - 2012. - V. 24. - № 1. P. 1-10. 27 Habib Ullah Nadeem. Purification, kinetic and thermodynamic characterization of native and chemically modified invertases from Aspergillus niger. Islamabad, 2011. - 176 p. 28 Ottoni C. A., Cuervo-Fernandez R., Piccoli R. M., Moreira R., Guilarte-Maresma B., Sabino da Silva E., Rodrigues M. F. A, Maiorano A. E. Media optimization for ?-fructofuranosidase production by Aspergillus oryzae// Brazilian Journal of Chemical Engineering. 2012. V. 29, №1. Р. 49 - 59. 29 Romero-Gomez S. J., Augur C., Viniegra-Gonzalez G. Invertase production by Aspergillus niger in submerged and solidstate fermentation.// Biotechnology Letters. 2000. V. 22. P. 1255 - 1258. 30 Rubio M.C., Navarro A.R. Regulation of invertase synthesis in Aspergillus niger// Enzyme and Microbial Technology. 2006. V. 39, № 4. Р. 601 - 606. 31 Solange I. Mussatto, Cristobal N. Aguilar, Ligia R. Rodrigues, Jose A. Teixeira. Fructooligosaccharides and ?-fructofuranosidase production by Aspergillus japonicus immobilized on lignocellulosic materials// Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2009. V. 59. P. 76 - 81. 32 Veana F., Aguilar C. N., Rodriguez Herrera R. Kinetic studies of invertase production by xerophilic Aspergillus and Penicillium strains under submerged culture // Micologia Aplicada International. 2011. V. 23, № 2. P. 37 - 45. 33 пат. 2294371 РФ /Способ получения лимонной кислоты и комплекса кислотостабильных амилолитических ферментов: / Шарова Н.Ю./ 2005104519/13; заявл. 2005.02.18; опубл. 27.02.2007. 34 пат. 2366712 РФ /Способ получения лимонной кислоты, альфа-амилазы и глюкоамилазы/ Шарова Н.Ю., Позднякова Т.А., Выборнова Т.В., Кулев Д.Х./ 2007125728/13; заявл. 2007.07.06; опубл. 10,09.2009. 35 пат. 975799 СССР /Штамм гриба Aspergillus niger Л-4 – продуцент лимонной кислоты / Ермакова В.П., Щербакова Е.Я., Василинец И.М., Финько В.М. [и др.]. / № 2955606/28-23; заявл. 13.06.80; опубл. 25.11.82. Бюл. № 43. 36 Рухлядева, А.П. Методы определения активности гидролитических ферментов / А.П. Рухлядева, Г.В. Полыгалина - М. Лёгкая и пищевая промышленность, 1981. - 288 с. 37 Aranda C., Robledo A., Loera O., Contreras-Esquivel J. C., Rodriguez R., Aguilar C. N. Fungal invertase expression in solid-state fermentation // Food Technol. Biotechnol. 2006. V. 44. № 2. Р. 229-233. 38 Nguyen Q. D., Rezessy-Szabo J. M., Bhat M. K., Hoschke A. Purification and some properties of ?-fructofuranosidase from Aspergillus niger IMI303386 // Proc. Biochem. 2005. V. 40. P. 2461-2466. 39 Amrendra Kumar, Vaishnavi R., Saravanakumar A., Awani Kumar Singh, S.K. Tank Biotransformation of sucrose by using thermostable and alkaline fructosyltransferase enzyme isolated from marine Aspergillus niger // International Journal of Science, Environment and Technology. 2014. V. 3, № 2. P. 708 - 713. 40 Oliveira Alves J. N., Jorge J.A., Guimaraes L. H. S. Production of Invertases by anamorphic (Aspergillus nidulans) and teleomorphic (Emericela nidulans) fungi under submerged fermentation using rye flour as carbon source // Advances in Microbiology. 2013. V. 3. P. 421-429. 41 Guimaraes L.H.S., Somera A.F., Terenzi H.F., Polizeli M.L.T.M., Jorge, J.A. Production of ?-fructofuranosidases by Aspergillus niveus using agroindustrail residues as carbon sources: characterization of an intracellular enzyme accumulated in the presence of glucose// Process Biochemistry. 2009. V. 44. Р. 237-241. 42 Alegre A. C. P., Moraes Polizeli M. L.T., Terenzi H. F., Jorge J. A., Guimaraes L. H. S. Production of thermostable invertase by Aspergillus caespitosus under submerged or solid state fermentation using agroindustrial residues as carbon source// Brazilian Journal of Microbiology. 2009. V. 40. Р. 612-662. 43 Кулев, Д.Х. Техническое регулирование пищевых ингредиентов на едином экономическом пространстве / Д.Х. Кулев // Контроль качества продукции. - 2014. - № 8. - С. 27-35. 44 Неверова, О.А. Пищевая биотехнология продуктов из сырья растительного происхождения / О.А. Неверова, Г.А. Гореликова, В.М. Позняковский. Новосибирск: Сибирское университетское издательство, 2007. - 416 с. 45 Грачева, И.М. Технология ферментных препаратов / И.М. Грачева, А.Ю. Кривова. М.: «Элевар», 2000. - 512 с. 46 Haq I., Ali S., Aslam A., Qadeer M. A. Characterization of a Saccharomyces cerevisiae mutant with enhanced production of ?-Dfructofuranosidase // Biores. Technol. 2008. V. 99(1). P. 7-12. 47 Haq I., Ali S. Invertase production from a hyperproducing Saccharomyces cerevisiae strain Isolated from dates // Pak. J. Bot. 2005. V. 37(3). P. 749-759. 48 Flores-Gallegos A. C., Castillo-Reyes F., Lafuente C. B., Loyola-Licea J. C., ReyesValdes M. H., Aguilar C. N., Rodriguez Herrera R. Invertase production by Aspergillus and Penicillium and equencing of an inv gene fragment // Micologia Aplicada Internacional. 2012, V. 24, N 1, P. 1- 10. 49 Пат. РФ / Способ получения препарата инвертазы для гидролиза сахарозы/ Д.И. Островский, Е.М. Рязанов, А.В. Бубнов - N. 2157844, 2000. 50 Пат. РФ / Способ получения лимонной кислоты и комплекса кислотостабильных амилолитических ферментов/ Н.Ю.Шарова - N. 2294371, 2007. 51 Пат. РФ/ Способ получения лимонной кислоты, альфа-амилазы и глюкоамилазы / Н.Ю. Шарова, Т.А. Позднякова, Т.В. Выборнова, Д.Х. Кулев - N 2366712, 2009. 52 Шарова, Н.Ю. Синтез инвертазы штаммами микромицета Aspergillus niger – продуцентами лимонной кислоты/ Н.Ю. Шарова // Известия вузов. Прикладная химия и биотехнология. - 2016. - № 1 (16). - C. 60-67. 53 Пат. РФ /Штамм гриба Aspergillus niger – продуцент лимонной кислоты/ Н.В. Красикова, Т.А. Никифорова, А.В. Галкин, В.М. Финько - N 2088658, 1997. 54 Пат. РФ/ Способ получения лимонной кислоты/ Т.В. Выборнова Т, Т.А. Никифорова, В.П. Комов, Л.Б. Пиотровский, М.А. Думпис, Е.В. Литасова - N 2428481, 2011. 55 Пат. РФ/ Способ получения лимонной кислоты и комплекса кислотостабильных амилолитических ферментов/ Н.Ю. Шарова - N 2294371, 2007. 56 Мушникова, Л.Н. Физикохимический и микробиологический состав углеводсодержащего сырья - субстрата для биосинтеза лимонной кислоты / Л.Н. Мушникова, Т. А. Никифорова, Н.Ю. Шарова, Т.А. Позднякова. Хранение и переработка сельхозсырья.- 2001. - № 7. - С. 7-9. 57 Рухлядева, А.П. Методы определения активности гидролитических ферментов / А.П. Рухлядева, Г.В. Полыгалина. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1981. 288 с. 58 Смирнов, В.А. Пищевые кислоты (лимонная, молочная, винная) / В.А. Смирнов. М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1983. - 264 с. 59 Alegre A. C. P., Moraes Polizeli M. L.T., Terenzi H. F., Jorge J. A., Guimaraes L. H. S. Production of thermostable invertase by Aspergillus caespitosus under submerged or solid state fermentation using agroindustrial residues as carbon source // Brazilian Journal of Microbiology. 2009. V. 40. P. 612-662. 60 Guimaraes L.H.S., Somera A.F., Terenzi H.F., Polizeli M.L.T.M., Jorge J.A. Production of ?fructofuranosidases by Aspergillus niveus using agroindustrail residues as carbon sources: characterization of an intracellular enzyme accumulated in the presence of glucose // Process Biochemistry. 2009, V. 44. P. 237-241. 61 Мещерякова, О.Л. Получение и характеристика биокатализаторов на основе иммобилизованных гликозидаз / О.Л. Мещерякова, Ю.С. Новикова, Е.П. Анохина, О.С. Корнеева. Вестник Воронежского государственного университета. Сер: Пищевая промышленность, Биотехнология, Химическая технология. Химическая промышленность, Экономика и экономические науки. - 2014. -№ 4. - С. 206-212. 62 Бабич, О.О. Изучение свойств свободной и иммобилизированной Lфенилаланин-фммоний-лиазы из Rhodosporidium Toruloides на силохроме С-80. / О.О. Бабич, Л.С. Солдатова. Известия Самарского научного центра Российской академии наук. Сер: Химия. - 2012. - Т.14. - №1. - С. 279-282. 63 Остроумов, Л.А. Биотрансформация лактозы ферментными препаратами ?галактозидазы. / Л.А. Остроумов, В.Г. Гаврилов // Техника и технология пищевых производств. Сер: Пищевая промышленность. - 2013. - №1. - С. 1-5. 64 Maciel Ma? rcia Jaqueline Mendonc?a, Silva Ademir Castro e, Ribeiro Helena Camara?o Telles. Industrial and biotechnological applications of ligninolytic enzymes of the basidiomycota: a review. Electron J Biotechnol. 2010;13(6):14e15. 65 Enzymatic Production of Invert Sugar. Du? sseldorf, Germany: Enzyme Company; 2007:1e10. 66 Plant invertases: structure, function and regulation of a diverse enzyme family Vasileiosfotopoulus. J Biol Res. 2005;4:127e137. 67 Molnapatsongpim, Vaithanomsat Pilanee, Vanichsriratana Wirat, Sirisansaneeyakul Sarote. Enhancement of Inulinase and Invertase Production from a Newly Isolated Candida Guilliermondii. TISTR 5844.45. 2011:675e685. 68 Romero-Gomez S, Augur C, Viniegra-Gonzalez G. Invertase production by Aspergillus n??ger in submerged and solid-state fermentation. Biotechnol Lett. 2000;22:1255e1258. 69 Uma C, Gomathi D, Multhulakshmi C, Gopalkrishana VK. Production, purification and characterization of invertase by Aspergillus flavus using fruit peel waste as substrate. Advan Biol Res. 2010;4(1):31e36. 70 Vu TKH, Le VVM. Biochemical studies on the immobilization of the enzyme invertase (EC.3.2.1.26) in alginate gel and its kinetics. ASEAN Food J. 2008;15(1):73e78. 71 Ali S, Haq I. Kinetics of improved extracellular bD-fructofuranosidase fructohydrolase production by a derepressed Saccharomyces cerevisiae. Lett Appl Microbiol. 2007;45:160e167. 72 Workman Wesley E, Way Donal F. Purification and properties of the b-fructofuranosidase from Kluyveromyces fragilis. FEBS Letters. 1983 August;160(1-2):16e20. 73 Lahiri Sagar, Basu Avghya, Sengupta Shinjinee, et al. Purification and characterization of a trehalase-invertase enzyme with dual activity from Candida utilis. Arch Biochem Biophys. 2012;522:90e99. 74 Shall S, Baseer A, Waheed A. The Mechanism of Action of Yeast Invertase. Biochem J. 1971 March;122(1):19e20. 75 Kim Donggiun, Gunsuplee, Chang Man, et al. Purification and biochemical characterization of insoluble acid invertase from pea seedlings. J Agric Food Chem. 2011;59:11228e11233. 76 Belcarz A, Ginalska G, Penel C. The novel non glycosylated invertase from Candida utilis. J Biochem Biophys Acta. 2002;1594:40e53. 77 Hashizume Hiroshi, Tanase Koji, Shiratake Katsuhiro, Mori Hitoshi, Yamaki Shohee. Purification and characterization of two soluble acid invertase isozymes from Japanese peer fruit. Phytochemistry. 2003;63:125e129. 78 Friedrich Micscher Institute, Switzerland. Invertases, primary structure, function and roles in plant development and sucrose partitioning. Plant Physiol. September, 1999;121. 79 Ji X, Vander Ende W, Van Laaere A, Cheng S, Bunnett J. Structure, evolution and expression of the two invertase gene families of rice. J Mol Evol. 2005 May;60(5):615e634. 80 Li Z, PalmerW M. High invertase activity in tomato reproductive organs correlates with the enhanced sucrose import into and heat tolerance of young fruit. J Exp Bot. 2012 Feb;63(3):1155e1166. 81 Kaur H, Gupta AK, Kaur N, Sandhu JS. High invertase activity for a prolonged period in developing seeds/podwell of wild chick pea is detrimental to seed filling. Indian J Exp Biol. 2012 Oct;50(10):735e743. 82 Roitsch T, Balibrea ME, Hofman M, Proels R, Sinha AK. Extracellular invertase: key enzyme and PR protein. J Exp Bot. 2003;54(382). 83 Brandao RL, Etchebehere L, Queiroz CC, Tropia MJ. Evidence for involvement of Saccharomyces cerevisiae protein kinase C in glucose induction of HXT genes and derepression of SUC2. FEMS Yeast Res. 2002;2:93e102. 84 Lenore Neigeborn, Marian Carlson. Mutations causing constitutive invertase synthesis in yeast: genetic interactions with snf mutations. Genetics. 1987 Feb;115(2):247e253. 85 Rioig P, Gozalbo D. Candida albicans UB13 and UB14 promoter regions confer differential regulation of invertase production to Saccharomyces cerevisiae in response to stress. Int Microbiol. 2002 Mar;5(1):33e36. 86 Kotwal SM, Shankar V. Immobilized invertase. Biotechnol Adv. 2009;27:311e322. 87 Young Linda, Cauvain Stanley P. Technology of Bread MakingIn: The Scientific Name for Baker’s Yeast Is Saccharomyces Cerevisiae. Berlin: Springer; 2007, ISBN 0-387-38563-0; 2007:79. 88 MAXINVERT. Invertase for food processing. 89 Edward F. The Health Benefits Of Invertase. http://www. globalhealingcenter.com/natural-health/invertase/ [Published on July 1, 2011, Last Updated on August 7, 2013]. 90 Muriel Mercier-Bonin, Christian F. Enzyme recovery during gas/liquid two-phase flow micro filtration of enzyme/yeast mixtures. Biotechnol Bioeng. 2002 Dec;80(6):610e621. 91 Gjerde D.T, Fritzx J.S. Ion Chromatography. Weinheim: Wiley-VCH; 2000, ISBN 3-527-29914-9.
Отрывок из работы

1 Общая характеристика Инвертаза, также называемая бета-фруктофуранозидазой, расщепляющая концевые невосстанавливающие остатки бета-фруктофуранозида, представляет собой гликопротеин с оптимальным pH 4,5 и стабильностью при 50 ° C. Он широко распространен в биосфере, особенно у растений и микроорганизмов. Saccharomyces cerevisiae, обычно называемые пекарскими дрожжами, являются основным штаммом, используемым для производства и очистки фермента. Инвертаза в природе существует в разных изоформах. В дрожжах он присутствует либо в виде внеклеточной инвертазы, либо внутриклеточной инвертазы. У растений есть три изоформы, каждая из которых отличается биохимическими свойствами и субклеточным расположением. Инвертаза в растениях важна не только для метаболизма, но также помогает в осморегуляции, развитии и защите. У людей фермент действует как усилитель иммунитета, как антиоксидант, антисептик и в некоторых случаях полезен для пациентов с раком костей или желудка. В данной работе рассмотрели инвертазу, ее применение и очистку от Saccharomyces cerevisiae. Инвертазу из пекарских дрожжей очищали путем концентрирования сырого экстракта сульфатом аммония (70%), диализовали с использованием буфера для образцов (0,1 М трис, pH 7,2) и затем центрифугировали. Полученный супернатант затем наносили на колонку с ДЭАЭ-целлюлозой, уравновешенную трис-буфером [1]. Фермент элюировали ступенчатым градиентом NaCl (0–0,5 М) в стартовом буфере. Объединяли фракции, показавшие наивысшую активность. Результат содержит сводку по очистке с кратностью очистки 27,13 и извлечением 31,93%. Для лучшего понимания важны механизм и структура характеристики очищенного фермента. Официальное название инвертазы - бета-фруктофуранозидаза (EC.3.2.1.26), что означает, что реакция, катализируемая ферментом, представляет собой гидролиз концевых невосстанавливающих остатков бета-фруктофуранозида в бета-фруктофуранозидах. Инвертаза широко распространена в биосфере. В основном она характерна для растений и микроорганизмов. Saccharomyces cerevisiae, обычно называемые пекарскими дрожжами, являются основным штаммом, используемым для коммерческого производства инвертазы. Они встречаются в дикорастущих растениях, на кожуре винограда и других фруктах. Хотя также можно использовать такие растения, как плоды японской груши (Pyrus pyrifolia), горох (Pisum sativum), овес (Avena sativa), обычно идеальными для их изучения считаются такие микроорганизмы, как S.cerevisiae, Candida utilis, A. niger. В отличие от большинства других ферментов, инвертаза проявляет относительно высокую активность в широком диапазоне pH (3,5–4,5) с оптимумом около 4,5. Активность фермента достигает максимума при 55 ° C. Значение Михаэлиса-Ментен (Km) для свободного фермента обычно составляет 30 мм (прибл.). Фермент представляет собой гликопротеин, стабильный при 50 ° C. Катионы Hg? +, Ag +, Ca? + и Cu? + проявляют заметное ингибирование фермента. Конкурентное ингибирование наблюдали с аналогом фруктозы 2,5-ангидро-D-маннитолом, что позволяет предположить, что фермент ингибируется фуранозной формой фруктозы. Invertase существует уже несколько лет назад. Химики в 1800-х годах изучали влияние дрожжей на сахар и поняли, что до того, как сахар начал брожение, он изменил форму. После долгих исследований химики выделили фермент, который вызвал это – инвертаза. К 1900 году процесс получения инвертазы из дрожжей стал широко использоваться. В течение следующих 20 с лишним лет химики нашли множество применений для инвертазы, особенно в производстве конфет. Когда инвертаза добавляется в рецепты сахарных конфет, например, в начинку для помадных конфет, она постепенно разжижает помаду. Это один из способов получения жидкой сердцевины в конфетах, таких как вишневые
Не смогли найти подходящую работу?
Вы можете заказать учебную работу от 100 рублей у наших авторов.
Оформите заказ и авторы начнут откликаться уже через 5 мин!
Похожие работы
Реферат, Химия, 19 страниц
200 руб.
Реферат, Химия, 18 страниц
200 руб.
Реферат, Химия, 22 страницы
200 руб.
Реферат, Химия, 21 страница
200 руб.
Реферат, Химия, 18 страниц
200 руб.
Служба поддержки сервиса
+7(499)346-70-08
Принимаем к оплате
Способы оплаты
© «Препод24»

Все права защищены

Разработка движка сайта

/slider/1.jpg /slider/2.jpg /slider/3.jpg /slider/4.jpg /slider/5.jpg