Войти в мой кабинет
Регистрация
ГОТОВЫЕ РАБОТЫ / КУРСОВАЯ РАБОТА, МЕДИЦИНА

Фармакология аминокислот, пептидов и белков

cool_lady 360 руб. КУПИТЬ ЭТУ РАБОТУ
Страниц: 30 Заказ написания работы может стоить дешевле
Оригинальность: неизвестно После покупки вы можете повысить уникальность этой работы до 80-100% с помощью сервиса
Размещено: 02.04.2021
В связи с этим актуальной задачей является изучение различных известных препаратов белков, пептидов и аминокислот с целью анализа их эффективного применения в современной медицине. Цель работы заключается в изучении лекарственных средств на основе аминокислот, пептидов и белков, заболеваний, связанных с нарушением белкового и аминокислотного обмена. Объектом исследования являются лекарственные средства на основе аминокислот, пептидов и белков. Курсовая работа состоит из введения, трех глав, заключения, списка использованной литературы.
Введение

Белки, аминокислоты и пептиды - это неотъемлемая часть человеческой жизнедеятельности, благодаря которым человек способен нормально функционировать. При нарушении поступления белков в организм происходит нарушение функций, таких как каталитическая, регуляторная, защитная, транспортная, структурная, что влечёт за собой тяжелые последствия для организма. При несоблюдении суточной потребности в белке: у взрослого человека - 1,5 г. белка на 1 кг. веса, нарушаются оптимальные условия для жизнедеятельности человека, что ведет к нарушениям развития и работоспособности организма.
Содержание

Введение . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3 Глава 1. Характеристика аминокислот, пептидов и белков . . . . . . . . . . . 4 Глава 2. Общие сведения о заболеваниях, с нарушением аминокислотного и белкового обмена . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7 2.1. Белковые нарушения . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7 2.2. Аминокислотные нарушения . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 10 Глава 3. Фармакологическое препараты на основе аминокислот, пептидов и белков . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12 3.1 Пептидные биорегуляторы . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12 3.1.1 Характеристика пептидных биорегуляторов . . . . . . . . . . . . . . . . . 13 3.1.2. Классификация пептидных биорегуляторов. . . . . . . . . . . . . . . . . . 16 3.2. Ферментные средства. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24 3.3. Аминокислотные препараты . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26 Заключение. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 29 Список литературных источников. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 30
Список литературы

1. Под ред. Е.С. Северина ; рец.: А.А. Терентьев, Н.Н. Чернов: Биохимия с упражнениями и задачами. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2010. – 8с. 2. Гидранович, В.И. Биохимия: Учебное пособие / В.И. Гидранович, А.В. Гидранович. - Мн.: ТетраСистемс, 2012. – 34с. 3. Струков А.И., Патологическая анатомия [Электронный ресурс] : учебник / А. И. Струков, В. В. Серов; под ред. В. С. Паукова. - 6-е изд., перераб. и доп. - М. : ГЭОТАР-Медиа, 2015. - 126 с. 4. Биохимия наследуемых нарушений метаболизма. Избранные разделы. Коллектив авторов. Под ред. Ещенко Н.. - СПб.: Издательский дом Санкт-Петербургского государственного университета, 2011. - 156 с. 5. Рубан Э.Д. Генетика человека с основами медицинской генетики. - М.: Феникс, 2014. - 319 с. 6. http://www.ime-istituto.ru/article/article/peptidnaya_regulyatsiya_stareniya 7. http://jvideya.blogspot.com/2011/04/blog-post.html 8. https://www.sites.google.com/site/aptekadlazdorova/peptidnye-bioregulatory/peptidnye-bioregulatory 9. Чекман И.С. Фармакология. – Винница: Нова Книга, 2013. – 792с 10. https://studopedia.ru/11_1350_fermentnie-i-antifermentnie-sredstva-klassifikatsiya-mehanizm-deystviya-farmakologicheskaya-harakteristika-pokazaniya-k-primeneniyu-v-detskoy-praktike-pobochnie-effekti.html 11. Канаев П.А, Шенгер А.А, Борисова Е.Ю. Трипсин – итоги экспериментальных и клинических исследований фармакотерепевтической эффективности препарата //Фармакотерапевтический альманах, 2009,-№ 3. С. - 9. 12. https://studopedia.ru/19_335122_klassifikatsiya-aminokislot.html 13. https://studopedia.ru/21_68062_oharakterizuyte-sovremennie-lekarstvennie-sredstva-na-osnove-aminokislot.html
Отрывок из работы

Глава 1. Характеристика аминокислот, пептидов и белков для организма Белки - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Белки - важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. Аминокислоты - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот - это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы. Они делятся на две группы заменимые и незаменимые. К заменимым относятся: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин. К незаменимым: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей. Пептиды - это молекулы, состоящие из двух и более аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. Пептиды имеют размер не более 1 нм, поэтому с полным правом причислены к наномиру. Условно считается, что пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков, а белки - свыше 100. При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков. Пептиды могут быть выделены из растений, животных, а могут быть искусственно синтезированы. Функции: 1) Пластическая, строительная функция: белки – строительный материал живого, основа любой клетки, мембраны, субклеточных частиц. 2)Регуляторная функция: А) Ферменты – биокатализаторы белковой природы, регулирующие скорость химических реакций организма; Б) Гормоны белковой природы – регуляторы обмена веществ организма; В) Специфические белки регуляторы, например белки тропонинового комплекса – регуляторы мышечного сокращения. 3) Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д. 4) Защитная функция: примерами являются иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерферон и т.д. 5) Белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность (например: белки групп крови) 6)другие специфические функции: -опорно-механическая (белок – коллаген) -сократительная (мирозин, актин) -белки памяти -белки вкуса -токсикогенная функция (токсин ботулинуса является белком) -генно-регуляторная - регуляция матричной активности и перенос генетической информации -рецепторная (составляет основу структуры мембранных и цитозольных рецепторов) -энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1г. белка выделяется 17,1 кДж энергии). Глава 2. Общие сведения о заболеваниях с нарушением аминокислотного и белкового обмена 2.1. Белковые нарушения Оценить качество белкового обмена возможно таким интегральным показателем, который называется азотистый баланс (равновесие) - разность между количеством азота, поступившего в организм, и количеством азота, выведенного из него (в том числе с мочой и калом в составе мочевины, мочевой кислоты, креатина, солей аммония, аминокислот и т.д.). Нулевой азотистый баланс (количество поступающего и выводящегося азота совпадает) характерен для взрослого здорового человека. Положительный азотистый баланс (количество азота, поступающего в организм, больше, чем выводящегося) наблюдается как в норме (при регенерации тканей или беременности), так и при патологии (при гиперпродукции СГ или полицитемии). Отрицательный азотистый баланс (количество азота, поступающего в организм, меньше, чем выводящегося) имеет место при голодании, стресс-реакциях, сахарном диабете, гиперкортицизме и т.д. К типовым формам нарушения белкового обмена относят: - несоответствие поступления белка потребностям организма; - нарушения расщепления белков и всасывания аминокислот в ЖКТ; - нарушение синтеза белка в клетке; - повышение катаболизма и выведения белка; - расстройство конечных этапов метаболизма белка. Общие проявления нарушений синтеза белка. Угнетение процессов образования белков и нарушение активности ферментов их биосинтеза ведут к глубоким изменениям клеточного метаболизма, вызывающим серьезные структурные и функциональные нарушения в организме. При этом в первую очередь страдают ткани, характеризующиеся высокой скоростью обновления белков, в частности, ЖКТ и кроветворные органы. В слизистой кишечника развивается атрофия эпителия, что в сочетании со сниженной активностью пищеварительных ферментов ведет к ухудшению всасывания пищевых веществ, усиливая белковую недостаточность. Угнетение кроветворения и развитие малокровия развиваются, в следствии нарушения функции всасывания железа и витаминов в кишечнике, а также вследствие нарушения синтеза белка в костном мозге. Снижение интенсивности антителообразования проявляется в ослаблении иммунной защиты и снижении сопротивляемости организма инфекциям. Длительная белковая недостаточность сопровождается распадом собственных белков. Особенно интенсивно расходуются белки печени, мышц, кожи. Уменьшается продукция белковых и пептидных гормонов. Отмечаются расстройства функции ряда эндокринных желез (гипофиз, надпочечники, щитовидная и половые железы). Нарушается репродуктивная функция. При значительном снижении синтеза белка возникает гипопротеинемия и уменьшается онкотическое давление крови, что ведет к развитию отеков. Особенно тяжело нарушение синтеза белка протекает в детском возрасте. При этом, помимо вышеперечисленных проявлений наблюдается задержка роста, физического и умственного развития ребенка. Изменения содержания белков в плазме крови. Характерным проявлением нарушений белкового обмена в организме являются количественные и качественные изменения белков плазмы крови, изменения, имеющие важное диагностическое значение. Гиперсинтетическая (истинная, протеосинтетическая) гиперпротеинемия является результатом гиперпродукции белка (например, иммуноглобулинов), парапротеинов (при В-лимфоцитарных лейкозах, плазмоцитомах, множественной миеломе). Гемоконцентрационная (ложная) гиперпротеинемия развивается в результате гемоконцентрации без усиления протеосинтеза (при ожоговой болезни, диарее, повторной рвоте, длительном усиленном потоотделении). Гипосинтетическая (истинная) гипопротеинемия может быть первичной (врождённой, при болезни Брутона) и вторичной (приобретённой, симптоматической, при печёночной и почечной недостаточности, белковом голодании, гипоаминоацидемии различного генеза, ожоговой болезни). Гемодилюционная (ложная) гипопротеинемия обусловлена гиперволемией (при гиперальдостеронизме или почечной недостаточности). Диспротеинемия - нарушение нормального количественного соотношения между фракциями белков крови. Отмечается при воспалительных процессах, коллагенозах, расстройствах питания. Парапротеинемии наблюдаются при множественной миеломе, лимфомах (опухолевые клетки синтезируют аномальные иммуноглобулины). Диспротеинозы - патологические состояния, характеризующиеся изменением физико-химических свойств белков и расстройством их ферментативной, структурной, рецепторной и информационной функций. По преимущественной локализации патологического процесса различают клеточные и внеклеточные диспротеинозы. К внеклеточным диспротеинозам относят амилоидоз, гиалиноз, а также мукоидное и фибриноидное набухание. Амилоидоз - нарушение белкового обмена, сопровождающееся образованием и отложением в тканях специфического белково-полисахаридного комплекса - амилоида. Развитие амилоидоза связано с нарушением белково-синтетической функции РЭС, накоплением в плазме крови аномальных белков, служащих аутоантигенами и вызывающих образование аутоантител. Гиалиноз - состояние, сопровождающееся накоплением в соединительной ткани органов и тканей неамилоидного белка. Наиболее частые причины: хронические воспалительные процессы, состояния иммунной аутоагрессии и пропитывание соединительной ткани белками плазмы (при артериальной гипертензии, сахарном диабете, артериосклерозе). К клеточным диспротеинозам относятся различные формы гемоглобинозов, которые представляют собой патологические процессы, в основе которых лежит наличие в крови одного или нескольких аномальных гемоглобинов – гемоглобинов с новыми свойствами (сниженный тропизм к кислороду, пониженная растворимость и т.д.).
Не смогли найти подходящую работу?
Вы можете заказать учебную работу от 100 рублей у наших авторов.
Оформите заказ и авторы начнут откликаться уже через 5 мин!
Похожие работы
Курсовая работа, Медицина, 18 страниц
340 руб.
Курсовая работа, Медицина, 39 страниц
335 руб.
Служба поддержки сервиса
+7(499)346-70-08
Принимаем к оплате
Способы оплаты
© «Препод24»

Все права защищены

Разработка движка сайта

/slider/1.jpg /slider/2.jpg /slider/3.jpg /slider/4.jpg /slider/5.jpg